Un gran avance en la fotosíntesis artificial: los investigadores producen catalizadores sólidos híbridos

Investigadores de Tokyo Tech han demostrado que la ingeniería intracelular es una forma eficaz de crear cristales de proteínas funcionales con propiedades catalíticas prometedoras. Al aprovechar bacterias genéticamente modificadas como plataforma de síntesis verde, los investigadores han producido catalizadores sólidos híbridos para síntesis… Fotosíntesis. Estos catalizadores muestran alta actividad, estabilidad y durabilidad, lo que destaca el potencial del enfoque innovador propuesto.

Los cristales de proteínas, al igual que los cristales ordinarios, son estructuras moleculares bien organizadas que tienen diversas propiedades y un enorme potencial de personalización. Se pueden sintetizar de forma natural a partir de materiales que se encuentran dentro de las células, lo que no sólo reduce significativamente los costos de síntesis sino que también reduce su impacto ambiental.

Aunque los cristales de proteínas son catalizadores prometedores porque pueden albergar varias moléculas funcionales, las técnicas actuales sólo permiten la unión de moléculas pequeñas y proteínas simples. Por lo tanto, es necesario encontrar formas de producir cristales de proteínas que contengan enzimas naturales y moléculas funcionales sintéticas para utilizar todo su potencial para la inmovilización de enzimas.

En este contexto, un equipo de investigadores del Instituto Tecnológico de Tokio (Tokyo Tech), dirigido por el profesor Takafumi Ueno, ha desarrollado una estrategia innovadora para producir catalizadores híbridos de estado sólido basados ​​en cristales de proteínas. Como se describe en su artículo publicado en Nanomensajes 12 de julio de 2023 Su enfoque combina ingeniería simple y en celda en el laboratorio Proceso de producción de catalizadores para la fotosíntesis artificial.

Ilustración de la investigación. Fuente de la imagen: Profesor Takafumi Ueno, Instituto de Tecnología de Tokio

El componente básico del catalizador híbrido es un monómero proteico derivado de A. virus que esta afligido Bombyx mori gusano de seda. Los investigadores insertaron el gen que codifica esta proteína Escherichia coli Las bacterias, donde los monómeros producidos formaron trímeros, que, a su vez, se ensamblan espontáneamente en cristales poliédricos estables (PhC) uniéndose entre sí a través de la hélice alfa N-terminal (H1). Además, los investigadores introdujeron una versión modificada del gen de la formiato deshidrogenasa (FDH) de A. Clasificar Levadura en bacterias coli Genoma. Este gen hizo que las bacterias produjeran enzimas FDH con extremos H1, lo que llevó a la formación de cristales híbridos H1-FDH@PhC dentro de las células.

El equipo extrajo los cristales híbridos de bacterias coli Bacterias mediante sonicación, centrifugación en gradiente y remojo en una solución que contiene un fotosensibilizador sintético llamado eosina Y (EY). Como resultado, los monómeros proteicos, que fueron modificados genéticamente de manera que su canal central pudiera albergar la molécula de eosina Y, facilitaron la unión estable de EY al cristal híbrido en masa.

A través de este ingenioso proceso, el equipo pudo producir catalizadores EY·H1-FDH@PhC altamente activos, reciclables y térmicamente estables que pueden convertir dióxido de carbono (CO).₂) para formatear (HCOO^–) cuando se exponen a la luz, simulando el proceso de fotosíntesis. Además, mantuvieron el 94,4% de su actividad catalítica tras la inmovilización en comparación con la de la enzima libre. «La eficiencia de conversión del cristal híbrido propuesto fue mucho mayor que la de los compuestos previamente informados para la fotosíntesis artificial enzimática basada en FDH», destaca el profesor Ueno. “Además, el PHC híbrido permaneció en el estado de agregación de proteínas sólidas después de soportar ambos En vivo Y en el laboratorio procesos de ingeniería, lo que demuestra la notable capacidad de cristalización y la fuerte plasticidad de los PCC como andamios encapsulados.

En general, este estudio muestra el potencial de la bioingeniería para facilitar la síntesis de materiales funcionales complejos. «Una combinación de En vivo Y en el laboratorio Es probable que las tecnologías de encapsulación de cristales de proteínas proporcionen una estrategia eficiente y respetuosa con el medio ambiente para la investigación en los campos de los nanomateriales y la fotosíntesis artificial”, concluye el profesor Ueno.

¡Ciertamente esperamos que estos esfuerzos nos lleven a un futuro más verde!

Referencia: “Ingeniería de cristales de proteínas intracelulares en catalizadores sólidos híbridos para la fotosíntesis artificial” por Tezeng Pan, Basudev Mighty, Satoshi Abe, Taiki Morita y Takafumi Ueno, 12 de julio de 2023, Nanomensajes.
doi: 10.1021/acs.nanolett.3c02355